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Abstrait

Un nouveau peptide dérivé de la cécropine A comme inhibiteur spécifique des appressoria chez Magnaporthe oryzae

Aarón Rebollar et Belén López-García

Magnaporthe oryzae provoque des pertes de récoltes dans le monde entier et est considéré comme l'un des agents pathogènes les plus nocifs pour le riz. La recherche de nouveaux types de composés antifongiques se concentre sur la spécificité afin d'éviter la toxicité pour les espèces non ciblées. Dans ce travail, nous avons caractérisé l'activité du peptide antimicrobien naturel Cecropin A et de son peptide dérivé MgAPI16 comme inhibiteurs de la formation d'appressorium chez M. oryzae. Ces peptides étaient capables de contrôler le développement de la maladie du blast chez les plants de riz. Plusieurs éléments de preuve ont indiqué le mode d'action différent des deux peptides. L'ajout d'inducteurs de la formation d'appressorium a interféré avec l'effet inhibiteur de MgAPI16 mais pas avec Cecropin A. De plus, les tests d'activité antimicrobienne ont montré une toxicité faible ou nulle de MgAPI16 contre les bactéries et les champignons suggérant une spécificité élevée dans l'inhibition de la formation d'appressorium. Par microscopie confocale à fluorescence, nous avons observé une liaison préférentielle de MgAPI16 aux tubes germinatifs et aux appressoriums provoquant la formation de structures d'appressorium aberrantes non fonctionnelles. Sur la base de nos résultats, MgAPI16 est proposé comme un peptide potentiellement orienté vers une cible qui bloque spécifiquement la formation d'appressorium et contrôle la pyriculariose du riz , étant un composé prometteur avec une application potentielle dans la protection des plantes.

Avertissement: Ce résumé a été traduit à l'aide d'outils d'intelligence artificielle et n'a pas encore été examiné ni vérifié