Journal de génie chimique avancé

Abstrait

Adsorption de la myoglobine sur les calixarènes et biocatalyse en milieu organique

Magda C. Semedo, Amin Karmali, Patricia D. Barata et Jose V. Prata

Français Des dérivés d'acides p-tert-butylcalix[4,6,8]arènecarboxyliques ont été utilisés pour l'adsorption sélective de la myoglobine . Un mélange de myoglobine, de laccase et de peroxydase a été utilisé pour l'extraction avec des calixarènes et seule la myoglobine a été extraite sélectivement dans des milieux organiques. La myoglobine et le Mb c–calixarène ont montré une pseudoactivité de peroxydase dans des milieux aqueux et organiques. Ce complexe protéine-calixarène a montré l'activité spécifique la plus élevée de 1,37 × 10?1 U.mg protéine?1 à un pH initial de 6,5 de la solution aqueuse de myoglobine. Les paramètres cinétiques apparents (V max, K m , k cat et k cat/K m) pour l'activité pseudoperoxydase ont été déterminés dans des milieux organiques pour différentes valeurs de pH initiales de la solution aqueuse de myoglobine par le graphique de Michaelis-Menten. La stabilité de ce complexe a été étudiée pour différentes valeurs de pH initiales et les valeurs t1/2 ont été obtenues dans la plage de 3,5 à 5,2 jours. Le Mb c extrait dans des milieux organiques a été récupéré dans des solutions aqueuses fraîches à pH alcalin avec une récupération de l'activité pseudoperoxydase de plus de 100 %.