Journal de l'allergie et de la thérapie

Abstrait

Évaluation de l'allergénicité d'une protéine recombinante humaine génétiquement modifiée, la lactoferrine

Cui Zhou, Na Sun, Jing Wang, Jing Lu, Jing Tian, ​​Richard E Goodman, Ning Li, Huilian Che et Kunlun Huang

Contexte : La lactoferrine humaine recombinante (rhLF) a déjà été suggérée comme additif alimentaire en raison de ses propriétés naturelles de liaison au fer qui lui confèrent une activité antimicrobienne. Des vaches recombinantes ont été produites qui expriment la hLf dans le lait. Cependant, l'allergénicité potentielle de la hLf n'a pas été évaluée auparavant. Cette recherche est menée pour évaluer l'allergénicité potentielle de la rhLF comme condition préalable à l'utilisation alimentaire.

Méthodes : Une comparaison de la bioactivité, des propriétés physicochimiques et du profil de glycosylation entre le rhLF et le hLF naturel a été réalisée. La séquence d'acides aminés du hLf a été comparée à celle des allergènes connus. De plus, la stabilité du hLf dans la pepsine et un test d'IgE sérique humaine ont été réalisés.

Résultats : L'identité des acides aminés entre le rhLF et l'allergène mineur lactoferrine bovine était de 71,4 %. Cependant, tout être humain est exposé en permanence à la hLf sans présenter d'allergies. Le rhLF a été rapidement digéré par la pepsine et n'a pas été spécifiquement lié par les IgE dans le sérum de patients allergiques à l'œuf et au lait.

Conclusion : Sur la base de ces résultats, le potentiel allergène du rhLF tel que produit dans le lait de vache est assez faible. Il peut être ajouté aux préparations en poudre ou aux aliments pour améliorer la composition nutritionnelle.