Journal of Clinical and Medical Sciences

Abstrait

Aperçu de l'importance biomédicale de l'alpha-1-antitrypsine

Faupel Marco

Les protéases (également appelées protéinases ou peptidases) sont des hydrolases qui décomposent les protéines en peptides et acides aminés plus petits. Il s'agit d'un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans les applications biologiques et commerciales. Les protéases à sérine, les protéases aspartiques, les protéases à cystéine, les protéases à thréonine, les protéases à glutamate et les métalloprotéases sont les six types de protéases. Les humains possèdent entre 500 et 600 protéases distinctes, dont la majorité sont des protéases à sérine, à cystéine et à métalloprotéases. Le contrôle de l'activité des protéases dans les tissus est nécessaire au maintien de l'homéostasie. Lorsqu'elles sont présentes en grandes concentrations, elles peuvent être nocives. Pour éviter la dégradation des protéines du tissu conjonctif telles que l'élastine, le collagène et les protéoglycanes, elles sont strictement régulées dans la zone extracellulaire et percellulaire. L'expression/sécrétion régulée, l'activation des précurseurs inactifs ou des zymogènes des protéases et la destruction des enzymes matures sont généralement utilisées pour assurer le degré de contrôle le plus élémentaire. Les inhibiteurs de protéines endogènes inhibent leur action protolithique, qui est un deuxième niveau de régulation. Fermi et Pernossi ont découvert l'action inhibitrice des protéinases du plasma humain en 1894. Shultz a découvert le principal inhibiteur de l'activité protéolytique en 1955 et l'a appelé alpha1-antitrypsine (1-AT) pour sa capacité à inhiber la trypsine.