Christopher A. Beaudoin*, Tom L. Blundell
Les anticorps sont un composant essentiel du système immunitaire adaptatif qui a pour fonction de neutraliser les envahisseurs étrangers, tels que les agents pathogènes bactériens et parasitaires. Cependant, les épitopes des cellules B restent difficiles à prédire en raison de leur indiscernabilité générale par rapport aux autres régions protéiques. Les outils de prédiction d'épitopes dans le passé reposaient largement sur la similarité des séquences d'acides aminés ; cependant, il a été démontré que l'implémentation d'analyses de structure protéique tridimensionnelle dans les algorithmes de prédiction d'épitopes augmentait la précision de la détection. De plus, les comparaisons structurelles entre les protéines antigéniques pour leur potentiel à se lier à des anticorps à réactivité croisée n'ont pas été explorées de manière approfondie dans la littérature. Des études récentes ont souligné l'utilité d'examiner les structures d'épitopes partagés pour prédire la réactivité croisée des anticorps, ce qui peut éclairer l'immunité croisée entre les agents pathogènes infectieux et les maladies auto-immunes induites après une infection. Ainsi, dans le présent document, l'impact potentiel de l'inclusion de comparaisons de similarité structurelle dans la détection d'épitopes partagés est discuté. Avec la grande quantité d'informations structurelles déterminées par des méthodes de modélisation informatique tridimensionnelle des protéines, la capacité à effectuer ces analyses devient plus réalisable.