Journal de pharmacologie clinique et expérimentale

Abstrait

Molécules protéiques médiées par des antagonistes bactériens

Lucía Urbizu, Mónica Sparo, Sergio Sánchez Bruni*

L'antagonisme bactérien médié par des peptides synthétisés par les ribosomes a suscité une attention considérable ces dernières années en raison de ses applications potentielles dans le contrôle du microbiote indésirable. Ces peptides, généralement appelés bactériocines, sont définis comme un groupe hétérogène de substances protéiques synthétisées par les ribosomes (avec ou sans modifications supplémentaires) sécrétées de manière extracellulaire par de nombreuses bactéries Gram-positives et certaines bactéries Gram-négatives. Leur mode d'activité est principalement bactéricide et dirigé contre des souches et des espèces étroitement apparentées. Ces peptides sont presque tous cationiques et très souvent amphiphiles, ce qui se reflète dans le fait que beaucoup de ces peptides tuent leurs cellules cibles par accumulation dans la membrane, provoquant une augmentation de la perméabilité et une perte des fonctions de barrière. Les bactériocines ont été étudiées principalement comme conservateurs alimentaires naturels, mais l'application de ces peptides thérapeutiques comme agents antimicrobiens suscite un vif intérêt, car nombre d'entre eux présentent une activité antimicrobienne contre divers agents pathogènes humains importants. L'adéquation des bactériocines à des produits pharmaceutiques est étudiée à travers des mesures de cytotoxicité, des effets sur le microbiote naturel et de l'efficacité in vivo dans des modèles murins. Les bactériocines sont des agents thérapeutiques prometteurs.