Zia Shariat-Madar, Aunik Rahman, Bozena Michniak-Kohn, Guacyara Da Motta, Anis Rahman*
Cet article décrit l'utilisation d'une technique d'imagerie térahertz sans caméra pour mesurer en temps réel les changements de conformation du facteur zymogène XII (FXII) en solution et lors de sa liaison à la couche cornée en l'absence de son complexe endogène connu de potentialisation, le kininogène (HK)-prékallicréine (PK) de haut poids moléculaire. Le FXII est synthétisé dans le foie et sécrété dans la circulation pour servir de facteur de coagulation sanguine. Le FXII a diverses fonctions biologiques. Tout d'abord, il sert de molécule accessoire pour prolonger la génération d'adhésion plaquettaire induite par la thrombine à la monocouche plaquettaire initialement formée. Deuxièmement, le FXII fournit un stimulus robuste pour l'hyperperméabilité induite par la bradykinine (BK) en perturbant les barrières vasculaires. À l'aide d'essais in vitro, des études ont montré que l'activation du FXII peut se produire sur des surfaces chargées négativement. Cette activation est accélérée en présence de kallicréine ou de prékallicréine (PK) activée. Nous démontrons notre méthode en mesurant les changements de conformation qui se produisent lors de la liaison du FXII à la couche cornée. Le sujet de l'activation du FXII reste un travail en cours. Auparavant, la réflectométrie à balayage térahertz (TSR) et la spectrométrie térahertz (TS) ont été utilisées pour démontrer que les différents écarts de densité spectrale du signal sont dus aux altérations structurelles et à l'activation du FXII induites par la couche cornée hydratée. Le présent travail utilise l'imagerie térahertz (THz) pour démontrer qu'un sous-ensemble de zymogènes FXII se lie à la couche cornée. Le FXII ne s'est pas accumulé de manière significative sur la couche cornée hydratée. Cependant, du FXII activé formé (FXIIa) a été observé sur la couche cornée. Cette découverte suggère qu'une surface chargée négativement n'est pas une condition nécessaire.