Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Caractérisation de l'amylase A alcaline, stable aux tensioactifs et digérant l'amidon brut de la souche JS-16 de Bacillus subtilis

Gopalakrishnan Menon, Kalpana Mody, Sumitra Datta et Bhavanath Jha

Une α-amylase alcaline-thermophile et stable aux tensioactifs a été obtenue à partir de la souche JS-16 de Bacillus subtilis, isolée à partir d'échantillons de boues d'une industrie de carbonate de sodium, située sur la côte ouest du Gujarat. Elle était active sur une large plage de températures (30°C-80°C) et présentait une activité optimale à 50°C et à pH 9,0. La caractéristique unique de cette amylase était une augmentation de deux fois de l'activité dans le SDS. Une purification en trois étapes a donné une enzyme purifiée 15,16 fois avec une activité spécifique de 13,5 U/mg de protéines. Km et Vmax étaient respectivement de 10 mg/ml et 0,2 μmol/min/ml (11,56 μmol/min/mg de protéines). L'activité enzymatique était améliorée par les ions Fe3+ mais était fortement inhibée par les ions Hg2+. L'amylase a hydrolysé 12 % d'amidon de blé brut et 5 % de granules d'amidon de maïs après 12 h d'incubation. La stabilité du tensioactif, la nature alcaliphile, l'activité dans une large plage de températures et les hydrolyses de l'amidon brut font de cette amylase un candidat prometteur pour l'industrie des détergents liquides et de l'amidon.