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Abstrait

Informations informatiques sur l'inhibition compétitive de l'acétyl coenzyme A et de la succinyl coenzyme A de la première étape du cycle de l'acide citrique

Salam Pradeep Singh et Bolin Kumar Konwar

Le cycle de l'acide citrique comprend diverses réactions chimiques et il est nécessaire à tous les organismes aérobies pour générer de l'ATP. La présente étude se concentre sur l'inhibition compétitive de la citrate synthase, la première étape du cycle de l'acide citrique. Le substrat naturel connu de la citrate synthase est l'acétyl coenzyme A. Au départ, le premier substrat, l'oxaloacétate, se lie à la citrate synthase, qui induit ensuite l'enzyme à changer de conformation, créant ainsi un site de liaison pour l'acétyl coenzyme A. Il existe également plusieurs rapports sur l'enzyme citrate synthase inhibée par la succinyl coenzyme A qui ressemble à l'acétyl coenzyme A et agit comme un inhibiteur compétitif. Par conséquent, la présente étude porte sur les études de simulation d'arrimage moléculaire des deux substrats, à savoir l'acétyl coenzyme A et la succinyl coenzyme A au site actif de la citrate synthase, afin de comprendre les perspectives de l'inhibition compétitive de ces deux substrats. Enfin, nous avons également
effectué l'analyse de la théorie fonctionnelle de la densité (DFT) de l'acétyl-coenzyme A et de la succinyl-coenzyme A pour comprendre la charge atomique qui pourrait contribuer à l'inhibition compétitive. Les scores d'amarrage moléculaire et l'énergie d'interaction ont révélé que l'acétyl-coenzyme A présentait une inhibition compétitive avec la succinyl-coenzyme A ayant une énergie favorable. Les études DFT ont également révélé la cause plausible de l'
inhibition compétitive au niveau atomique.