Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrait

Étude conformationnelle du neuropeptide phéromonotropine par RMN et dynamique moléculaire

Deep Bhattacharya, Nitin Mishra, Evans C Coutinho, Sudha Srivastava, Raghuvir RS Pissurlenkar et Mushtaque Shaikh

Le neuropeptide phéromonotrope, la phéromonotropine de Pseudaletia, est un peptide de 18 acides aminés avec la séquence Lys-Leu-Ser-Tyr-Asp-Asp-Lys-Val-Phe-Glu-Asn-Val-Glu-Phe-Thr-Pro-Arg-Leu qui est largement distribué chez les papillons femelles de Bombyx mori. Ce peptide est structurellement apparenté à la leucopyrokinine, un neuropeptide myotrope d'insecte, responsable de l'activité de l'hormone de mélanisation et de coloration rougeâtre (MRCH). Des méthodes combinées de RMN et de dynamique moléculaire (MD) ont été utilisées pour comprendre le comportement conformationnel dans l'eau qui a été utilisée comme solvant. La structure a été étudiée à l'aide d'expériences de RMN 1D et de RMN 2D (COSY, TOCSY et ROESY). La conformation a été construite par des simulations MD contraintes en utilisant des contraintes de distance et de dièdre à partir de données RMN dans le logiciel de simulation GROMACS. Le peptide adopte principalement une structure en feuillet β dans l'eau.