Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Amarrage de la polyaniline avec la D-amino-acide oxydase de Rhodosporidium toruloides et de rein de porc - Un aperçu du mécanisme de liaison pour l'immobilisation dans les supports de polyaniline

Susmita Singh et Alak K Buragohain

L'interaction de la polyaniline (PAni) avec la D-amino acide oxydase (RtDaao) de Rhodosporidium toruloides et la D-aao de rein de porc (PkDaao) a été étudiée par une approche bioinformatique. L'interaction de la PAni avec la RtDaao n'interfère pas avec la liaison du substrat et, par conséquent, l'activité de la D-amino acide oxydase (D-aao) n'est pas affectée par le ligand. La cavité du site actif de la D-aao de rein de porc (PkDaao) est composée des résidus Leu 51, Tyr 224, Tyr 228, Arg 283 et Gly 313. La PAni interagit avec Leu 51 et Thr 317 de la chaîne G de la PkDaao avec une énergie d'interaction de -2,5 et -1,09 kcal/mol respectivement. La D-aao a été immobilisée sur des billes de PAni-alginate de sodium en utilisant le glutaraldéhyde comme agent de réticulation. 1 g de billes d'alginate de sodium PAni-D-aao contenait 0,093 ml ou 0,385 U de l'enzyme D-aao. Le rendement d'activité (RA) a été calculé à 18,92 % tel que déterminé par la méthode de détection du pyruvate tandis que le RA a été calculé à 17,3 % tel que déterminé par la méthode o-PDA de dosage de la D-aao des billes. Les billes d'alginate de sodium PAni-D-aao ont été caractérisées par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FTIR), diffraction des rayons X (DRX), diffraction des rayons X à dispersion d'énergie (EDX), analyse thermogravimétrique (ATG) et analyse au microscope électronique à balayage.