Amlabu Emmanuel, Andrew. J. Nok, Inuwa H. Mairo2, Akin-Osanaiye B. Catherine et Haruna Emmanuel
Des préparations brutes de protéines du parasite du paludisme à partir des phases hydrophobe et hydrophile ont été réalisées par des procédures de séparation de phase induite par la température au Triton X-100. La cystéine protéase a été purifiée à partir de la phase hydrophobe de la préparation protéique du parasite. Des groupes de souris BALB/c ont été immunisés par voie intrapéritonéale avec la cystéine protéase purifiée et les préparations brutes des protéines du parasite respectivement. Des immunisations de pré-infection et de rappel ont été administrées les jours 0, 14 et 21 avant l'infection mortelle du parasite le jour 30. L'évolution de l'infection a été surveillée par des frottis sanguins minces colorés au Giemsa au microscope. Une protection a été conférée à différents seuils dans les groupes de souris immunisées. Cela a été démontré par un retard d'une semaine dans l'apparition de la parasitémie et de l'invasion des globules rouges par les parasites dans le groupe de souris immunisées avec la cystéine protéase purifiée. Le volume cellulaire, la charge parasitaire et la durée moyenne de survie des souris en jours après l'infection par rapport aux témoins expérimentaux ont indiqué que la protection était conférée aux souris pendant l'immunisation. Nos données montrent que l'enzyme parasitaire cystéine protéase est une cible potentielle qui peut être exploitée pour un ciblage précis des médicaments et le développement de vaccins contre le paludisme.