Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrait

Étude par spectroscopie de fluorescence de l'interaction entre l'olanzapine et l'albumine sérique bovine

Mohammad A Rashid, Sikder Nahidul Islam Rabbi, Tania Sultana, Md. Zamil Sultan et Md. Zakir Sultan

La capacité de liaison d'un médicament antipsychotique, l'olanzapine, avec l'albumine sérique bovine (BSA) a été étudiée. L'expérience a été conçue pour étudier l'interaction entre l'olanzapine et la BSA en utilisant la spectroscopie de fluorescence à différentes températures (298 K et 308 K). La constante d'extinction de la fluorescence a été déterminée à partir de l'équation de Stern-Volmer. L'équation de Van't Hoff a été utilisée pour déterminer les paramètres thermodynamiques tels que l'énergie libre (ΔG), l'enthalpie (ΔH) et l'entropie (ΔS). Une forte extinction a été observée dans le spectre de fluorescence. Français L'analyse quantitative a révélé que l'olanzapine se liait à la BSA via une extinction dynamique par des interactions hydrophobes, où la constante de liaison Kb à 280 nm était de 10,28x104 μM-1 et 10,739x104 μM-1 à 298 et 308 K, alors qu'elle était de 19,31x104 μM-1 et 18,923x104 μM-1 lorsque l'étude a été menée à 293 nm, respectivement. Le nombre de molécules d'olanzapine liées par protéine BSA était d'environ 0,5 aux deux températures. La valeur de Kb à différentes températures suggérait que la stabilité du complexe BSA-olanzapine augmentait avec l'augmentation de la température à 280 nm, mais qu'un effet inverse était observé à une longueur d'onde d'excitation de 293 nm. Des ΔHo et ΔSo positifs étaient les caractéristiques distinctives qui nous ont permis de suggérer que l'interaction était principalement de nature hydrophobe.