Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrait

Étude de fluorescence de la β-lactoglobuline bovine

Jihad René Albani

La β-lactoglobuline est constituée d'un seul polypeptide de 162 résidus d'acides aminés (Mr = 18 400). La structure tertiaire de la β-lactoglobuline possède une poche (calice) où les ligands hydrophobes peuvent facilement se lier. La protéine existe normalement sous forme de dimère, chaque monomère ayant une cystéine libre et deux ponts disulfures. La structure quaternaire de la protéine varie avec le pH. Par exemple, à pH 2, la β-lactoglobuline est à l'état de globule fondu, stable bien que partiellement dépliée, et à pH 12, la protéine est dénaturée. À certains pH, on trouve des mélanges de formes monomères et dimères.