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Abstrait
La libération de HMGB1 par l'anaphylatoxine C5a est une cible efficace pour le traitement du sepsis
Noriko Okada, Masaki Imai, Alan Okada, Fumiko Ono, Hidechika Okada
Les anticorps anti-C5a se sont révélés efficaces dans le traitement des modèles expérimentaux de primates septiques. Un peptide de 17 acides aminés (ASGAPAPGPAGPLRPMF) appelé PepA se lie à C5a et prévient le choc mortel induit par le complément chez les rats. AcPepA hébergeant un groupe acétyle au niveau de l'alanine N-terminale a montré une activité inhibitrice accrue contre C5a. Des macaques cynomolgus destinés à mourir d'une dose mortelle d'endotoxine bactérienne (4 mg/kg) ont été sauvés par administration intraveineuse d'AcPepA. AcPepA aurait pu interférer avec la capacité de C5a à stimuler C5L2 qui est responsable de la libération de HMGB1 et de la stimulation de TLR4 en tant que ligand endogène avec le comportement LPS. La suppression de la libération de HMGB1 par l'administration d'AcPepA à des singes soumis à un choc LPS est probablement responsable du sauvetage des animaux.