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Abstrait
Identification de la spécificité de liaison des ligands NuoX et NuoY dans le complexe I de Campylobacter Jejuni
Lirio I. Calderon-Gomez, Christopher J. Day, Lauren E. Hartley-Tassell, Jennifer C. Wilson, George L. Mendz et Victoria Korolik
Les composants de la pompe à protons NADH:ubiquinone (Complexe I) de la voie de respiration ont été identifiés dans le génome de C. jejuni. Cependant, les gènes paradigmatiques nuoE et nuoF codant des sous-unités du module NADH déshydrogénase du Complexe I sont absents. En revanche, les gènes cj1575c et cj1574c codant NuoX et NuoY sont présents dans les loci correspondant respectivement à nuoE et nuoF. Les analyses bioinformatiques ont montré la présence d'homologues nuoX et nuoY dans toutes les souches séquencées de C. jejuni et dans d'autres espèces de Campylobacter, ainsi que la présence d'orthologues dans d'autres É›-Proteobacteria. Pour comprendre l'implication des protéines NuoX et NuoY dans la respiration de C. jejuni et pour caractériser leur spécificité et affinité de liaison de ligand, un réseau de cycles d'acides tricarboxyliques a été développé comme outil pour identifier les protéines qui peuvent se lier aux intermédiaires de ce cycle ainsi qu'à d'autres métabolites. Ce réseau a montré que NuoX se liait à FAD2+, et NuoY se liait à FAD2+ et aux donneurs d'électrons malate et lactate. Les études de résonance magnétique nucléaire de différence de transfert de saturation ont confirmé les ligands de liaison de NuoY et ont suggéré que la fraction flavine de FAD2+ interagissait plus fortement avec NuoY que la fraction adénine. Les données d'affinité générées par résonance plasmonique de surface ont indiqué que NuoY se liait à FAD2+ avec un KD de 337 nM ; NuoX et NuoY avaient une affinité pour le NADH d'un KD de 403 nM et 478 nM, respectivement, et une affinité dix fois plus faible pour le NAD+ et le FAD2+. Les données suggèrent que le dinucléotide flavine-adénine pourrait être lié préférentiellement au NAD dans le complexe I de C. jejuni.