Rudina Bleta
Les hydrogels supramoléculaires ont suscité un intérêt croissant ces dernières années en raison de leur capacité à incorporer des niveaux élevés de protéines, de cellules, d'anticorps, de peptides et de gènes [1-2]. Dans ce travail, nous proposons une nouvelle approche de confinement de la lipase B de Candida Antarctica (CALB) au sein d'un rgb P rc F127 α-ccxr α-CD) silicifié supramoléculaire [3]. Après fonctionnalisation de la matrice, les performances catalytiques du biocatalyseur supporté ont été évaluées dans l'oxydation du 2,5-diformylfurane (DFF) en acide 2,5-furandicarboxylique (FDCA), une alternative entièrement biosourcée à l'acide téréphtalique utilisée dans la production de polyéthylène téréphtalate (PET) [4]. Nos résultats ont révélé que, tandis que le CALB immobilisé dans la silice sol-gel conventionnelle produisait exclusivement de l'acide 5-formylfuran-2-carboxylique (FFCA), le confinement de l'enzyme dans l'hydrogel silicifié a permis une augmentation de 5 fois de la conversion du DFF et a permis d'obtenir un rendement de 67 % de FDCA en 7 h et des rendements presque quantitatifs en moins de 24 h. La structure des pores hiérarchiquement interconnectés de la matrice hôte s'est avérée fournir un chemin de diffusion facilement accessible pour les réactifs et les produits, tandis que son interface hydrophile-hydrophobe flexible était extrêmement bénéfique pour l'activation interfaciale de la lipase immobilisée.