Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Surveillance in situ par spectroscopie Raman de la conformation du lysozyme lors de la cristallisation induite par un « nanomodèle »

Claudio Nicolini, Luca Belmonte, George Maksimov, Nadezda Brazhe et Eugenia Pechkova

En utilisant la spectroscopie Raman et le lysozyme, ce dernier comme protéine modèle, nous étudions les différences de conformation des protéines avant et après la nucléation et la croissance des cristaux induites par le nanomodèle LB. Il a été constaté que la principale différence de conformation du lysozyme est associée à la quantité plus élevée de liaisons SS dans le lysozyme des cristaux LB, probablement à l'extrémité C de la protéine, ce qui entraîne une rigidité plus élevée des molécules de lysozyme et du cristal LB dans son ensemble. La croissance de la taille du cristal LB au fil du temps s'accompagne également de la formation de liaisons SS. La structure atomique, déterminée par diffraction des rayons X, est corrélée aux résultats de la spectroscopie Raman qui confirment que les principales différences entre les cristaux LB et les cristaux classiques sont en termes d'environnement des molécules d'eau, précédemment associées à la stabilité accrue des cristaux LB aux radiations.