Journal de pathologie végétale et de microbiologie

Abstrait

Isolement et séquençage des gènes Actin1, Actin2 et Tubulin1 impliqués dans la formation du cytosquelette chez Phytophthora cinnamomi

Ivone M Martins, M Carmen López, Angél Dominguez et Altino Choupina

Les oomycètes du genre Phytophthora sont des agents pathogènes fongiques des plantes qui sont dévastateurs pour l'agriculture et les écosystèmes naturels. Dans la région du Nordeste Transmontano (nord-est du Portugal), la culture de châtaigniers Castanea sativa est extrêmement importante. La plus grande baisse de productivité et de rendement se produit en raison de la maladie de l'encre, causée par Phytophthora cinnamomi , l'une des espèces de Phytophthora les plus largement distribuées , avec près de 1000 espèces hôtes. La connaissance des mécanismes moléculaires responsables de la pathogénicité est un outil important pour lutter contre les maladies associées à ce pathogène. Les cadres de lecture ouverts (ORF) complets des gènes act1, act2 et tub1 qui participent à la formation du cytosquelette chez P. cinnamomi ont été obtenus par réaction en chaîne par polymérase (PCR) à haute efficacité thermique asymétrique entrelacée (HE-TAIL). Le gène act1 comprend un cadre de lecture ouvert de 1128 pb, codant pour une protéine déduite de 375 acides aminés (aa) et de 41 972 kDa. Le cadre de lecture ouvert act2 comprend 1083 pb et code pour une protéine déduite de 360 ​​aa et de 40 237 kDa. Le gène tub1 a une longueur totale de 2263 pb et code pour une protéine de 453 aa avec un poids moléculaire de 49,911 kDa. Les analyses bioinformatiques montrent qu'actine1 est l'orthologue des gènes act1 de Phytophthora infestans, Phytophthora megasperma et Phytophthora melonis ; L'actine 2 est l'orthologue des gènes act2 de P. infestans, Phytophthora brassicae, P. melonis et Pythium splendens et la tubuline 1 présente la plus forte orthologie avec les gènes de l'α-tubuline de P. infestans et P. capsici .
L'analyse de la structure 3D des trois protéines putatives a révélé une conformation spatiale très similaire à celles décrites pour les protéines orthologues obtenues par diffraction des rayons X.