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Abstrait
Racémisation du lactate et au-delà
Benoît Desguin*
La racémisation enzymatique du lactate a été décrite chez plusieurs espèces bactériennes, dont les espèces de Lactobacillus . Le rôle de la lactate racémase (Lar) est encore sujet à débat et dépend probablement du fait que l'espèce dans laquelle elle est présente est productrice de lactate, consommatrice de lactate ou les deux. Une expérience transcriptomique a révélé l'implication de deux opérons de 9 gènes dans la racémisation du lactate chez L. plantarum : les opérons larR (MN) QO et larABCDE. Il a été montré que la lactate racémase, LarA, héberge un complexe de pinces de nickel attaché, que nous appelons Nickel Pincer Nucleotide ou NPN dans cette revue. Ce cofacteur semble bien adapté pour catalyser la racémisation du lactate par un mécanisme de transfert d'hydrure. Le cofacteur est synthétisé à partir de l'acide nicotinique adénine dinucléotide par les enzymes de biosynthèse NPN : LarB, LarC et LarE. LarD est une aquaglycéroporine, LarR un régulateur transcriptionnel et Lar (MN) QO un transporteur de nickel à trois composants. Le gène de la lactate racémase est largement répandu dans les génomes bactériens et archaïques. Nous suggérons que de nombreuses autres fonctions enzymatiques sont présentes dans la superfamille d'enzymes LarA en plus de la racémisation du lactate.