Mervat MA El-Gendy et Ahmed MA El-Bondkly
Français Au cours de notre programme de recherche sur les endophytes microbiens des plantes médicinales (Cympobogon proximus, Anethum graveolens, Artemisia judaica et Corchorus olitorius), la souche endophyte Streptomyces sp. ESRAA- 301097 dérivée de Cympobogon proximus s'est avérée être l'hyperproductrice de xylanase. Le criblage de divers résidus agro-industriels disponibles localement comme substrat de support pour la production de xylanase sous SSF a mis en évidence un mélange de son de blé (WB) ; Français La bagasse de canne à sucre (SCB) avec de l'épi de maïs (CC) dans un rapport de 0,5:1:1 comme inducteur efficace pour l'induction de la production de xylanase ESRAA-301097 car elle a donné la productivité enzymatique la plus élevée (2364 Ugds-1) au 4e jour de fermentation par rapport à la WB, SCB ou CC individuelle (1167, 1241 ou 1404 Ugds-1) après 3, 4 et 4 jours d'incubation. La production de xylanase a été augmentée à 3819 Ugds-1 après optimisation des paramètres physiques du processus, notamment une température de 30 à 40 °C, un pH de 7,0, un niveau d'inoculum de 107 spores gds-1, une teneur en humidité initiale de 80 à 85 % et une taille de particule de substrat de 800 μm. Français Une augmentation globale de 23,96 % de la production enzymatique a été obtenue avec un mélange de solides de soja et de maïs comme source d'azote, mais aucune amélioration n'a été obtenue avec un supplément de carbone ou de métal. Alors que le rendement en xylanase a été élucidé à 5709,2 Ugds-1 en ajoutant du Tween 20, le SDS a réprimé sa production à 750,29 Ugds-1. Les paramètres de lixiviation optimisés pour une extraction efficace de la xylanase (6312,45 Ugds-1) du mélange solide fermenté se sont avérés être un tampon citrate (0,1 M, pH 4,0) contenant 0,2 % de Tween 80 comme agent de lixiviation, un volume d'extractant de 1:8 - 1:10 (p/v), une durée de trempage de 120 min, un pH de lixiviation de 4 et une température de lixiviation de 50 °C sous agitation à 150 tr/min. Le niveau global de purification de Streptomyces sp. L'ESRAA-301097 et la récupération de la xylanase ont été obtenus à 32,52 % avec une activité spécifique de 493,48 Umg-1. L'enzyme purifiée a montré une seule bande protéique sur SDS-PAGE indiquant la nature monomérique de l'enzyme avec un poids moléculaire d'environ 31,5 kDa. De plus, alors que les inhibiteurs de la cystéine protéase (1, 10-phénanthroline et dithiothréitol), de la métaloprotéase (EDTA et EGTA) et de la thioprotéase (iodoacétamide et p-chloromercuribenzoate) n'avaient aucun effet ou un effet mineur sur l'activité de la xylanase, l'inhibiteur de la sérine protéase (PMSF) l'a considérablement diminué.