Nihan Unubol, Suleyman Selim Cinaroglu, Merve Acikel Elmas, Sümeyye Akçelik, Arzu Tugba Ozal Ildeniz, Serap Arbak, Adil Allahverdiyev et Tanil Kocagoz
Les peptides antimicrobiens sont des médicaments largement préférés pour le traitement des maladies infectieuses. Inspirés des peptides antimicrobiens naturels, de courts peptides présentant une bonne activité antibactérienne sont conçus dans cette étude. Les peptides étaient constitués d'acides aminés hydrophobes répétés et chargés positivement, positionnés d'un côté de l'hélice alpha. L'arginine dans les peptides a entraîné une meilleure activité par rapport à la lysine. Le fait d'avoir des acides aminés chargés positivement aux deux extrémités a créé une meilleure activité pour Escherichia coli par rapport à Staphylococcus aureus, et seulement à une extrémité, a créé des activités comparables pour les deux organismes. Le positionnement des arginines d'un côté sous forme de zigzag a considérablement augmenté l'activité par rapport au positionnement sur un axe linéaire. L'allongement de la queue hydrophobe a entraîné une auto-liaison et a éliminé l'activité antibactérienne. Les simulations de dynamique moléculaire ont suggéré qu'une seule molécule est capable de créer un canal hydrophile dans la membrane. L'examen au microscope électronique des staphylocoques traités avec ces peptides a révélé que les bactéries se divisaient en deux. Des études d'amarrage ont révélé que les peptides se lient fortement à la principale protéine membranaire synthétisant le peptidoglycane, la glycosyltransférase. La composition et la conception uniques de ces peptides ont révélé une activité antibactérienne prometteuse qui pourrait conduire au développement de nouveaux composés antimicrobiens efficaces contre les organismes multirésistants aux médicaments.