Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Expression des protéines via le chaperon moléculaire ClpL

Hyog Young Kwon, Sang-Sang Park, Mohammad Farid Zia et Dong-Kwon Rhee

L'expression des protéines à l'aide de systèmes bactériens a considérablement progressé au cours des dernières décennies, mais Escherichia coli reste l'hôte d'expression le plus couramment utilisé, malgré les problèmes liés à la solubilité des protéines. Plusieurs solutions, telles que différentes souches hôtes, différents vecteurs et l'incubation avec des co-chaperons, ont été développées pour minimiser l'agrégation des protéines et assurer une production de protéines de haute qualité. Nous passons ici en revue les méthodes couramment utilisées pour augmenter la solubilité des protéines, en nous concentrant sur la famille Clp/Hsp100 et le ClpL pneumococcique, un nouveau membre de la famille Clp/Hsp100 qui est fortement induit chez Streptococcus pneumoniae lors d'un choc thermique. Contrairement au système DnaK, qui nécessite un système de co-chaperon supplémentaire pour rétablir la conformation naturelle des protéines cibles dénaturées, le ClpL pneumococcique est capable de désagréger les protéines dénaturées de manière indépendante, sans nécessiter de système de co-chaperon. En conséquence, ClpL pourrait être un système chaperon utile pour solubiliser les protéines étrangères lors de la surexpression des protéines.