Journal de gestion des zones côtières

Abstrait

Purification et caractérisation de la chitosanase Aeromonas Media Klu 11.16 isolée à partir de déchets de crevettes

Ekowati Chasanah, Gintung Patantis, Dewi Seswita Zilda, Mahrus Ali et Yenny Risjani

Notre étude précédente a révélé que KLU 11.16, isolé des déchets de crevettes, sécrétait des enzymes chitinolytiques. L'enzyme brute était intéressante car son chitooligosaccharide était capable d'inhiber certaines bactéries pathogènes. Dans cette étude, nous rapportons une purification et une caractérisation de l'enzyme chitosanase produite et l'identification de KLU 11.16. La purification de l'enzyme a été effectuée en deux étapes par chromatographie d'échange d'ions suivie d'une filtration sur gel. Deux des 4 pics de l'étape de filtration sur gel, c'est-à-dire les fractions 16 et 33, étaient capables d'hydrolyser 100 % de chitosane désacétylé, indiquant que les deux fractions contenaient l'enzyme chitosanase. L'enzyme de la fraction 16 avait un poids moléculaire approximatif de 98,3 kDa. L'enzyme a fonctionné de manière optimale à une température de 300 °C et à un pH de 6. L'ajout d'ions Ca2+, Fe2+, K+, Na+ sous forme de sel Cl2 et de détergent Triton X-100 a augmenté l'activité enzymatique, tandis que les ions Co2+, Mn2+ et Zn2+ dans la même concentration ont diminué l'activité enzymatique. L'ajout d'EDTA et de SDS a diminué de manière significative l'activité enzymatique. L'identification moléculaire a révélé que KLU 11.16 était similaire à 99 % au milieu Aeromonas.