Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Purification et caractérisation de la superoxyde dismutase isolée à partir d' Escherichia coli isolé dans les eaux usées

Petkar Medha B, Dr Pillai Meena M, Kulkarni Amarja A, Bondre Sushma H et Dr KRSS Rao

La superoxyde dismutase (SOD), qui joue un rôle très important dans la protection des organismes contre la toxicité de l'oxygène, a une importance thérapeutique. Elle a été purifiée à partir d'E. coli isolé des eaux usées et caractérisée. Les cellules eucaryotes produisent également de la SOD, mais la culture et la maintenance des cellules eucaryotes pour la production de SOD sont coûteuses et difficiles. En utilisant des cellules procaryotes, c'est-à-dire des bactéries, le coût de production peut être réduit. Une riche source bactérienne a été identifiée. La membrane bactérienne a été rompue en présence de lysozyme et de billes de verre. Après précipitation au sulfate d'ammonium, la solution contenant de la SOD a été appliquée sur des colonnes de DEAE-cellulose puis de gel Sephadex G-75. La SOD a été purifiée 63,91 fois avec une activité spécifique de 3835U/mg. Le poids moléculaire a été estimé à 35,713 kDa par gel SDSPAGE. L'activité SOD maximale a été observée entre pH 7,0 et 7,5 à une température comprise entre 37 et 50 ºC. Cette enzyme a une stabilité thermique assez bonne. L'enzyme s'est révélée stable en présence de 1 % de sel seulement. Son activité a été progressivement réduite d'environ 50 % à des concentrations plus élevées. Elle a été totalement inactivée au-delà d'une concentration de sel de 9 %.