Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrait

Similarité dans les séquences d'acides aminés des cibles protéiques de Mycobacterium tuberculosis impliquées dans les sites de liaison de l'amarrage avec la thiacétazone

Mafakheri M et Sardari S

Français Bien que selon le document de l'OMS, entre 1990 et 2015, la mortalité et l'incidence de la tuberculose aient diminué de plus de 47 % dans le monde, la propagation de souches multirésistantes de Mycobacterium tuberculosis montre clairement que les efforts pour trouver de nouveaux médicaments ne doivent pas être interrompus et que les micro-organismes pathogènes développent une résistance. Une connaissance plus approfondie des médicaments existants est essentielle pour concevoir de nouveaux médicaments plus efficaces. Dans cette étude, nous rapportons les séquences d'acides aminés impliquées dans les sites de liaison de 70 cibles protéiques de M. tuberculosis amarrées à la thiacétazone (TAC), l'un des médicaments antituberculeux largement utilisés qui est utilisé en combinaison avec d'autres agents antituberculeux pour briser la tuberculose multirésistante. La catégorisation des cibles protéiques a été réalisée sur la base de l'énergie libre de liaison des composés amarrés. La comparaison des sites de liaison dans le but de l'application ClustalW a indiqué d'énormes similitudes dans leurs séquences d'acides aminés parmi les complexes cibles.