Journal de la technologie microbienne et biochimique

Abstrait

Fermentation à l'état solide de résidus agro-industriels pour la production de glucoamylase à partir de champignons endophytes Penicillium javanicum de Solanum tuberosum L.

Mervat Morsy Abbas Ahmed El-Gendy* et Nourah Hassan Alzahrani

La production de glucoamylase a été évaluée par fermentation en milieu solide de résidus agro-industriels, notamment de coques d'arachide, d'épis de maïs, de cannes de maïs, de bagasse de canne à sucre, de paille de blé, de paille d'orge et de paille de riz, utilisés comme substrats renouvelables et bon marché par 14 espèces fongiques endophytes. Parmi elles, les champignons endophytes Penicillium javanicum obtenus à partir de la racine de Solanum tuberosum L. ont montré le rendement maximal de glucoamylase en utilisant la coque d'arachide comme substrat solide (289,23 ± 0,80 U/gds). Français Dans le cadre des paramètres de production optimisés du processus de fermentation en milieu solide (fiole Erlenmeyer de 250 ml contenant 20 grammes de coques d'arachide complétées par 30 % de déchets de soja comme moyen peu coûteux et écologique de production d'enzymes tamisées à 1 mm, humidifiées à 55 % d'humidité initiale avec les eaux usées de traitement de la pomme de terre, pH 5,0, inoculum intense 2 × 108 spores et incubées à 30 °C pendant 5 jours de fermentation), une multiplication par quatre (4,19 fois) de la production de glucoamylase s'est produite. Dans notre étude, il y avait une forte relation entre la sécrétion d'enzymes et la trophophase. Français L'enzyme purifiée a montré une activité spécifique de 81,60 et 237,24 U/mg avec une récupération enzymatique égale à 51,11 et 22,14 % et un facteur de purification de 2,2 et 6,39 fois après la précipitation avec (NH4)2SO4 et le fractionnement sur gel sur Sephadex G-100, respectivement avec une activité maximale à 40-50 °C et un pH de 5 et elle était stable et conservait 100 % de son activité à une température allant jusqu'à 60 °C avec un pH de 5 à 7. L'enzyme n'était pas une métalloenzyme car l'EDTA et l'EGTA à 50 mM n'avaient aucun effet sur l'activité de la glucoamylase mais elle était considérée comme une sérine protéase car elle a perdu 68 et 92 % de son activité l'inhibiteur de la sérine protéase paraméthyl sulfonyl fluorure (PMSF) à 10 et 50 mM, respectivement.