Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrait

La technique infrarouge à transformée de Fourier thermique détecte rapidement l'apparition précoce de changements conformationnels de l'albumine sérique humaine induits par la glycation

Yu-Ting Huang, Hui-Fen Liao, Shun-Li Wang et Shan-Yang Lin

De nombreux inhibiteurs potentiels pour la prévention de la formation de produits finaux de glycation avancée (AGE) ont été largement étudiés pour leurs caractéristiques in vitro et in vivo, mais cela prendrait beaucoup de temps à étudier. Dans la présente étude, un système unique combiné infrarouge à transformée de Fourier thermique (FTIR) en tant que méthode accélérée a été tenté pour déterminer simultanément les changements conformationnels dépendants de la chaleur de l'albumine sérique humaine (HSA) dans le mélange HSA-ribose et examiner le début de la transformation structurelle des structures d'hélice α en feuillets β avec ou sans inhibiteurs d'AGE utilisés. Les présents résultats indiquent clairement que l'HSA native avait une température de début à 96 °C pour la transition structurelle irréversible induite thermiquement des hélices α aux feuillets β, tandis que le mélange HSA-ribose présentait sa température de début proche de 78 °C en raison de l'apparition précoce de la glycation. Cependant, la température de début de la transition de l'hélice α à la feuille β a été progressivement modifiée de 78 °C à 96 °C en augmentant la quantité de diclofénac de sodium ou d'inositol, qui était proche de celle de la température de début de la HSA native. Cela implique que la transition induite thermiquement de l'hélice α à la feuille β pour la HSA dans le mélange HSA-ribose a été efficacement empêchée après l'ajout de sodium ou d'inositol. La présente étude suggère également que cette technique FTIR thermique non seulement accélère rapidement les changements de conformation du mélange HSA-ribose, mais détecte également directement la température de début de la transition de l'hélice α à la feuille β en temps réel. Ce système combiné FTIR thermique unique pourrait être un outil utile pour cribler et évaluer rapidement les changements de conformation induits par la glycation des protéines dans un processus en une seule étape.