Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Structure allostérique de l'hémoglobine humaine sans effecteur

Francis Knowles

Français L'affinité O ₂ de l'hémoglobine humaine, exempte de molécules E, a été mesurée dans 0,050 M Bis-Tris, pH 7,0 avec HCl, 20 °C. Un graphique de Hill des données de liaison à l'équilibre O ₂ révèle une pente initiale de 2 et ne parvient pas à démontrer une inflexion vers le haut. Quatre réactions de liaison O ₂ expliquent ces résultats. La structure tétramérique de l'hémoglobine dans un électrolyte de support exempt de molécules E peut être décrite comme deux sous-unités dimériques coopératives : ( ^T,1 α, ^R,2 β) et ( ^T,2 α, ^R,1 β). Les sous-unités de l'Hb ₄ humaine sont les chaînes α et β. Dans le tétramère d'hémoglobine : (i) Les inclusions entre parenthèses décrivent la composition des sous-unités dimériques coopératives ; (ii) Les exposants en haut à gauche identifient la position de la sous-unité dans le tétramère et l'état conformationnel ; R pour l'état de haute affinité et T pour l'état de faible affinité. Les constantes d'équilibre de ces quatre étapes sont liées aux constantes de liaison O ₂ intrinsèques pour les chaînes α et β, K _α et K _β , respectivement, par des facteurs statistiques : L'équation d'état contient ces quatre quantités inconnues.