Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Caractérisation biochimique de la protéase isolée de différentes parties de Choerospondias axillaris (Lapsi)

Shrawan Kumar Upadhyay, Rubin Thapa Magar et Chandan Jung Thapa

Des protéases ont été isolées à partir de feuilles, d'écorce et de racines de Choerospondias axillaris, localement appelé Lapsi. Choerospondias axillaris est une plante fruitière dioïque à feuilles caduques avec de multiples utilisations quotidiennes. La protéase a été extraite avec un tampon phosphate 0,1 M de pH 7, puis précipitée successivement avec du TCA et du sulfate d'ammonium. La protéase de la feuille a montré une activité maximale à pH 9, à une température de 20°C. Alors que la protéase de l'écorce a montré un pH optimal de 5 et une température de 60°C. Dans le cas des racines, le pH optimal était de 10 et la température optimale de 35°C. Le temps optimal d'incubation des feuilles, de l'écorce et des racines était de 15 minutes. La courbe en forme de cloche a été obtenue pour l'effet de la concentration enzymatique avec une concentration enzymatique optimale de 50 μg pour la feuille, 30 μg pour l'écorce et 50 μg pour la racine. Les valeurs Km et Vmax des feuilles étaient de 5,61 μM et 185,18 pmol/min, celles de l'écorce de 2,36 μM et 82,64 pmol/min. Pour les racines, les valeurs Km et Vmax étaient de 1,53 μM et 52,91 pmol/min.