Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Déconstruction de la structure de l'état T / état R de l'hémoglobine humaine

Francis Knowles*, Douglas Magde

Français La constante d'équilibre sans dimension pour le changement de structure allostérique est constituée de : (i) Un changement endothermique de structure, de l'état ^T à l'état ^R , de 24,3 kJ/mol ; (ii) Une conversion exothermique des chaînes ^{T αO} ₂ - de l'état T en chaînes ^{R αO} 2 _- de l'état R de -13,8 kJ/mol ; (iii) Une liaison exothermique de BPG par les états R. L'équation (1) définit les étapes composantes par lesquelles la structure de l'état ^{T est convertie en structure de l'état R.} ΔG°( ^R (Hb ₄ ), BPG) décrit la décomposition endothermique du complexe binaire, ^T Hb ₄ /BPG en ^R Hb ₄ et BPG, égale à +33,7 kJ/mol (DeBruin et al. (1973). J. Biol. Chem. 248, 2774-2777). ΔG° de la constante d'équilibre pour ΔG° (K _Δ ) et Ʃ ΔG° pour la liaison de O ₂ par la paire de chaînes α d'état ^{T équivalentes, ΔG°( T} α*O ₂ ), +9,41 kJ/mol et -49,6 kJ/mol, respectivement, sont déterminés en ajustant les données de liaison à l'équilibre de O ₂ à l'équation de Perutz-Adair.