Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Équation d'état pour la liaison de l'O2 par l'hémoglobine dans les globules rouges humains

Francis Knowles*, Douglas Magde

Les données de liaison à l'équilibre O _{2 de l'hémoglobine dans le sang total dans des conditions standard ont été ajustées à une équation d'état comprenant trois quantités inconnues : K α} , la constante d'équilibre pour la liaison de O ₂ par des chaînes α équivalentes de faible affinité ; K _Δ , une constante d'équilibre sans dimension décrivant le changement entre les structures de faible et de haute affinité de l'hémoglobine, l'état ^T et l'état ^R ; K _β , la constante d'équilibre pour la liaison de O ₂ par des chaînes β équivalentes de haute affinité. Les valeurs des quantités inconnues à pH 7,4 et 37 °C sont : K _α = 15 090 L/mol ; K _Δ = 0,0260 ; K _β = 393 900 L/mol. Français Un graphique des valeurs prédites par rapport aux valeurs observées de saturation fractionnelle, F, est linéaire : F _PRE = 0,9998 F _OBS = 0,0005, R ² = 0,9997. L'équation d'état de Perutz/Adair est définie comme telle dans la mesure où tous les aspects de la stéréochimie sont imposés au modèle de liaison séquentielle antérieur d'Adair. L'équation d'état de Perutz/Adair est générale, décrivant : (i) la courbe de liaison à l'équilibre du CO du sang total dans des conditions standard, K _α = 4,27 × 10 ⁶ L/mol, K _Δ = 0,05741 et K _β = 99,1 × 10 ⁶ L/mol ; (ii) la courbe de liaison à l'équilibre O _{2 de l'hémoglobine purifiée dans 0,100 M NaCl, 0,050 M BisTris, pH 7, 20 °C, K α} = 5,34 × 10 ⁴ L/mol, K _Δ = 0,03252 et K _β = 1,81 × 10 ⁶ L/mol.