Roger S. Holmes, Kimberley D. Spradling-Reeves et Laura A. Cox
La glutamyl aminopeptidase (ENPEP) est un membre de la famille M1 des endopeptidases qui sont des endopeptidases de type II contenant du zinc dans la membrane intégrale des mammifères. L'ENPEP est impliquée dans la voie catabolique du système rénine-angiotensine formant l'angiotensine III, qui participe à la régulation de la pression artérielle et à la formation des vaisseaux sanguins. Les séquences et structures comparatives des acides aminés de l'ENPEP et les emplacements des gènes de l'ENPEP ont été examinés à l'aide de données provenant de plusieurs projets sur le génome des mammifères. Les séquences ENPEP des mammifères partageaient 71 à 98 % d'identités. Cinq sites de N-glycosylation ont été conservés pour toutes les protéines ENPEP des mammifères examinées, bien que 9 à 18 sites aient été observés dans chaque cas. Les alignements de séquences, les résidus d'acides aminés clés et les structures secondaires et tertiaires prédites ont également été étudiés, y compris les séquences transmembranaires et cytoplasmiques et les résidus de sites actifs. Les niveaux les plus élevés d'expression de l'ENPEP humaine ont été observés dans l'iléon terminal de l'intestin grêle et dans le cortex rénal. Les gènes ENPEP des mammifères contenaient 20 exons codants. Le promoteur du gène ENPEP humain et le premier exon codant contenaient un îlot CpG (CpG27) et au moins 6 sites de liaison de facteurs de transcription, tandis que la région 3'-UTR contenait 7 sites cibles de miRNA, qui peuvent contribuer à la régulation de l'expression du gène ENPEP dans les tissus du corps. Les analyses phylogénétiques ont examiné les relations entre les gènes et les protéines ENPEP des mammifères, y compris les primates, d'autres sources euthériennes, marsupiales et monotrèmes, en utilisant l'ENPEP du poulet comme séquence primordiale à des fins de comparaison.