Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Nouvelle fonction physiologique des chaperons facilitant la reconstitution des apoenzymes

Boris I Kurganov et Natalia A Chebotareva

L'une des branches importantes de la biochimie et de la biologie moléculaire modernes est l'étude de la structure et de la fonction des chaperons moléculaires. La fonction principale de la famille des chaperons moléculaires appelés petites protéines de choc thermique (sHsps) est la suppression de l'agrégation d'espèces protéiques non natives formées dans des conditions de stress ou lors du repliement des chaînes polypeptidiques nouvellement synthétisées [1-3]. La faible masse moléculaire des monomères (de 12 à 43 kDa) et la tendance à former de grands oligomères avec des masses moléculaires élevées allant jusqu'à 1000 kDa sont typiques de cette famille de protéines [4-14]. La présence d'un domaine α-cristallin conservateur dans la structure des sHsp semble être importante pour la formation de dimères stables, tandis que les extrémités N- et C-terminales variables semblent participer à la formation de grands oligomères [2-4,7]. On suppose que la polydispersité et la dynamique de la structure quaternaire jouent un rôle important dans la fonction des chaperons cellulaires des sHsp [2,12]. Les sHsps ne peuvent pas assurer le repliement de la chaîne polypeptidique ; cependant, ils forment des complexes avec des protéines non natives et peuvent transférer ces dernières soit vers des chaperons dépendants de l'ATP qui fournissent une assistance au repliement des protéines, soit vers des protéasomes, où se produit la dégradation protéolytique des protéines dépliées [15-19]