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Abstrait
Sélection de systèmes de test pour l'estimation de l'activité anti-agrégation des chaperons moléculaires
Boris I. Kourganov
La recherche d'agents capables de supprimer efficacement l'agrégation des protéines et l'élaboration des systèmes de test correspondants font partie des problèmes les plus importants de la biochimie moderne et de la biochimie analytique [1-7]. Pour caractériser l'activité anti-agrégation de différents agents, y compris les chaperons de nature protéique et les chaperons chimiques de faible poids moléculaire, on utilise principalement des systèmes de test dans lesquels l'état initial d'une protéine cible est la protéine native qui subit un dépliage et une agrégation ultérieure sous l'action de différents facteurs. Le dépliage de la protéine cible peut être provoqué par le chauffage à des températures élevées. Pour plusieurs protéines, le processus de dépliage peut être initié par le clivage des liaisons SS dans la molécule de protéine. L'agrégation induite par le dithiothréitol (DTT) a été démontrée, par exemple, pour l'α-lactalbumine, l'insuline, le lysozyme et l'albumine sérique bovine (BSA).