Biochimie & Biochimie Analytique

Abstrait

Stratégies et outils de détection de la S-nitrosylation et de la S-sulfhydratation des protéines

YoungJun Ju, Ming Fu, Lingyun Wu et Guangdong Yang

Le H2S interagit avec le groupe thiol libre dans les résidus de cystéine actifs des protéines cibles et forme une fraction hydropersulfure (-SSH), appelée S-sulfhydratation, qui est similaire à la régulation de l'oxyde nitrique (NO) des protéines par S-nitrosylation. La S-sulfhydratation des protéines est maintenant proposée pour médier la plupart des bioactivités du H2S dans diverses fonctions cellulaires. Un certain nombre de méthodes ont été développées pour la détection de la S-nitrosylation et de la S-sulfhydratation. La reconnaissance sélective de l'hydropersulfure (SSH) est une cible principale pour la détection de la S-sulfhydratation. La S-sulfhydratation des protéines peut être détectée par un test de commutation de la biotine, qui est développé et modifié en fonction des approches de détection de la S-nitrosylation des protéines. Nous mettons ici en évidence les différents outils de détection de la S-sulfhydratation et de la S-nitrosylation des protéines , et proposons des stratégies pour développer de nouvelles méthodes de localisation des résidus de cystéine modifiés.