Journal of Data Mining en génomique et protéomique

Abstrait

Caractérisation structurelle du domaine de liaison FAD de CglE, une déhydrolipoamide déshydrogénase putative dans E. coli K1 méningitique

Yi-Ming Wang et Hong Cao

Caractériser les caractéristiques structurelles du domaine de liaison FAD de E. coli K1 CglE, une déshydrolipoamide déshydrogénase (DLDH) par modélisation d'homologie. La similarité de séquence des résidus N-terminaux 1-70 avec la sous-unité a du domaine de liaison FAD de CglE d'E. coli K1 et d'autres DLDH a fourni une base pour la conception du domaine de liaison FAD de CglE. En raison de l'absence de modèle unique satisfaisant pour la modélisation d'homologie pour CglE, deux modèles (code PDB 2q7vA et 1jehA) ont été obtenus par une procédure de modélisation d'homologie en ligne pour la modélisation multi-modèles. Pour obtenir une protéine cible de haute qualité, un logiciel de bioinformatique computationnel Accelrys Discovery Studio client 2.5 et plusieurs serveurs en ligne automatisés ont été utilisés. En raison de l'identité relativement faible des alignements, deux modèles ont été pris en considération pour tenter d'améliorer le modèle d'homologie. La qualité du modèle affiné a été évaluée sur la base d'aspects géométriques et énergétiques, notamment des simulations MD, des minimisations d'énergie, le diagramme de Ramachandran et d'autres mesures.