Journal of Data Mining en génomique et protéomique

Abstrait

Unités : SDSA (Structure-Dependent Sequence Alignment) universel véritable

Scott Foy et Gerald Wyckoff

Motivation : Le programme Universal True SDSA (Structure-dependent Sequence Alignment), ou UniTS, calcule l'alignement de séquence d'acides aminés le plus probable dérivé de plusieurs structures tridimensionnelles de protéines superposées. De plus, en utilisant ce SDSA nouvellement généré, UniTS calcule des scores d'évaluation de la qualité améliorés (par exemple, RMSD, etc.) pour les structures de protéines superposées. Bien que d'autres algorithmes aient été développés pour dériver un alignement de séquence d'acides aminés à partir de structures tridimensionnelles de protéines alignées en utilisant la proximité atomique, aucun d'entre eux ne gère de manière appropriée les correspondances multiples de résidus, n'empêche l'ordre incorrect des résidus et n'aligne séquentiellement les régions structurellement non conservées. UniTS compense les faiblesses inhérentes aux programmes SDSA basés sur le profil des résidus et aux programmes d'alignement structurel. Contrairement aux programmes SDSA basés sur le profil des résidus utilisés comme précurseurs de la modélisation par filetage et par homologie, UniTS est véritablement dépendant de la structure. Résultats : Les résultats présentés ici démontrent qu'UniTS calcule l'alignement de séquence universel pour la protéine complète par rapport à l'alignement de séquence partiel dérivé des programmes d'alignement structurel. En outre, ces résultats démontrent la capacité d'UniTS à affiner l'alignement de séquences d'entrée dans un programme de superpositionnement et à utiliser cet alignement raffiné pour calculer des scores d'évaluation de la qualité structurelle améliorés. Enfin, la capacité de génération de scores de qualité