Journal de la transformation et de la technologie des aliments

Abstrait

Activation et caractérisation de la lipase traitée à la trypsine

Ziqin Liu et Huihua Huang

Français L'effet de l'hydrolyse de la trypsine sur l'activation de la lipase, les caractéristiques et le changement de la stabilité thermique ont été étudiés. On a constaté que l'activité de la lipase augmentait de 584 U·mL-1 à 759 U·mL-1 via un traitement à la trypsine à une concentration de 1,5 mg·mL-1, 30 °C et un pH de 7,0 pendant 30 min. La lipase traitée à la trypsine a montré une valeur K m inférieure (79 mg·mL-1 de substrat d'huile d'olive) à celle de la lipase native (100 mg·mL-1), indiquant une affinité améliorée pour le substrat d'huile d'olive. La valeur optimale du pH de la lipase traitée à la trypsine est restée pratiquement inchangée tandis que la température optimale (45 °C) s'est avérée inférieure à celle de la lipase native (50 °C). Le temps de demi-inactivation de la lipase traitée à la trypsine à 45°C, 50°C et 60°C a été calculé comme étant respectivement de 131 min, 35,5 min et 4 min, tandis que pour la lipase native à 50°C et 60°C, il a été calculé comme étant respectivement de 128 min et 13 min, indiquant que la stabilité thermique de la lipase est abaissée après le traitement à la trypsine.